一.核酸的消化吸收：在小肠处被水解为核苷酸水平以；核酸酶（磷酸二酯酶）磷酸单酯酶核苷酶；核酸-------→核苷酸----→○P核苷--；↓核苷磷酸化酶；B1-P-R；二.碱基的分解：均可在3种水平上进行，碱基、核苷；1.嘌啉的分解：A、G；见P454、455，人、猿、鸟类以尿酸为终产物排；2.嘧啶的分解：U、C、T；见P456，生成的β-氨基酸可以部分排除
一.核酸的消化吸收：在小肠处被水解为核苷酸水平以下的组分时才能被吸收进细胞内。
核酸酶（磷酸二酯酶） 磷酸单酯酶 核苷酶
核酸 -------→ 核苷酸 ----→ ○P核苷 ----→ BR
↓ 核苷磷酸化酶
二.碱基的分解：均可在3种水平上进行，碱基、核苷、核苷酸。此处以碱基水平为例
1. 嘌啉的分解：A、G
见P454、455，人、猿、鸟类以尿酸为终产物排除体外，所以人的尿是酸性的。其他动物还要进一步分解。人的痛风症：黄嘌啉氧化酶活性过高时，形成过多的尿酸，它们的钠盐沉积在关节处造成疼痛。可用别嘌啉醇解除，它是黄嘌啉氧化酶自杀性底物。
2. 嘧啶的分解：U、C、T
见P456，生成的β-氨基酸可以部分排除体外也可以进一步分解。
三.核苷酸的生物合成
1. 补救途径：由现成的碱基合成核苷酸
磷酸核糖转移酶
b + PRPP ←-----------------→ NMP + PPi
PRPP：5-P-核糖-1-PPi
核苷磷酸化酶 核苷激酶
b + 1-P-R ←-----------→ ○P +核苷 --------→ NMP
2. 从头合成途径：在PRPP的基础上合成碱基，当碱基合成完毕，核苷酸也合成了，因此称这种碱基的合成方式是核苷酸水平上的。
&1&嘌啉核苷酸的合成（AMP、GMP）：过程很复杂，重要掌握2点：
PRPP是合成的直接起始物，见P457，在PRPP上添加原料合成碱基，核苷酸也合成了。
嘌啉环上的原子来源：见P457
&2&嘧啶核苷酸的合成（CMP、UMP）：过程很复杂，重要掌握2点：
PRPP是合成的间接起始物，先合成嘧啶环再加到PRPP上。
嘧啶环的原子来源：见P461
3. 核苷酸的衍生物的合成
在4种基本核苷酸的基础上合成NDP、NTP、dNMP、dNDP、dNTP
&1&NDP、NTP的合成
核苷酸激酶 核苷二磷酸激酶
NMP ----------→ NDP -------------→ NTP
ATP-→ADP ATP-→ADP
&2& dNMP的合成：是在DP或TP水平上形成的。
NDP或NTP 核苷酸还原酶系---------------→ dNDP或dNTP 磷酸酶--------→ dNMP
以上只能形成dAMP、dGMP、dCMP三种
dTMP没有与之对应的NMP，它得由UMP转变而来：
核苷酸激酶 核苷酸还原酶系 磷酸酶 dTMP合成酶
UMP --------→ UDP ------------→ dUDP -----→ dUMP --------→ dTMP
ATP→ADP 甲烯FH4
4. 癌症的化疗原理
癌细胞：失去接触抑制，核酸和蛋白质合成异常旺盛，消耗营养制造毒物。
治疗癌症：放射、手术、化疗
癌症的化疗原理：药物抑制核苷酸的从头合成途径。这些药物被设计成核苷酸从头合成途径中有关酶的抑制剂，如氧重氮亮氨酸是Gln的类似物，竞争性的抑制剂，干扰嘌啉和嘧啶核苷酸的从头合成。结构对照见草图；
5-F-U是U的类似物，干扰dTMP的合成。
氨基喋呤和氨甲基喋呤是叶酸（F）的类似物，干扰FH4的合成，进而干扰嘌啉核苷酸的合成。
立体定向放射外科与普通放疗的区别，主要表现在以下三方面。
放疗的相关知识
（1）治疗疾病的机理不同：传统放射治疗是利用肿瘤组织相对于正常组织增殖快，周期短，对放射线的敏感性来治疗疾病，其对肿瘤的治疗作用依赖于周围组织的可耐受剂量；而立体定向放射外科则是使用一次超常规大剂量的窄束电离射线束精确聚集于靶点，使之产生局部性的破坏，利用靶内组织与周围组织所受的辐射剂量差或梯度而达到治疗肿瘤的目的，从理论上说，立体定向放射外科治疗并不依赖于周围组织的可耐受剂量。
（2）设备定位和治疗的精度不同：传统放射治疗的定位精度远低于立体定向放射外科的要求，立体定向放射外科的定位精度一般&2mm，通过数学几何原理，由计算机处理得到的剂量学参数，误差一般&5%，传统放射治疗远远不及。根据病灶的大小、形态，相应的规划剂量分布，裁减剂量场的大小、形态，三维立体的适形过程使立体定向放射外科，无论在时间上还是在空间上比传统放射治疗更加精确。
（3）传统放射治疗相对于立体定向放射外科的并发症和后遗症多且严重，传统放射治疗一般采用低剂量分次照射的方法，治疗时间长，患者的正常组织受到的附加辐射剂量较大，常产生脱发、皮肤烤焦等临床放射性损伤症状，单次靶点课题远小于体表的最大吸收剂量，即焦皮比很小，多次照射周期长，治疗区内剂量梯度小，对分化程度高或良性肿瘤效果差；而立体定向放射外科治疗则利用相当大的焦皮化（一般&8）采取一次性大剂量照射，使之产生局部破坏，治疗周期短，一般需5~10天，并发症和后遗症少，且比较轻 放射疗法的作用机理：
放射性疗法就是对肿瘤区域发射高能的射线来杀死癌细胞，并尽量避免伤害正常细胞的疗法。这射线是一种高能量射线，当被人体组织吸收时，电子从原子或分子中释放出来，形成自由基（化学活性很强的分子片段，能破坏活组织）。
射线有两种：不带电的光子射线（如X射线、γ射线）和粒子射线（如电子、质子、中子、α粒子和β粒子等）。
放射线首先破坏的是细胞中的脱氧核糖核酸（DNA），DNA包括所有的基因信息。用放射射线来破坏DNA会造成细胞坏死或编程性细胞死亡（Apoptosis）。或者，细胞可能不会被射线立即杀死，但它会处休眠状态，也就是说它既不会生长也不会分裂。正常细胞的生长和分裂是有规律的，是为了满足人体
正常所需。而癌细胞则是无限制地分裂生长。处于分裂期的细胞对放射线教敏感。放射射线还会破坏细胞膜，促进细胞死亡。
电离射线可以直接攻击并破坏DNA，其直接疗效和射线的线性能量转换（LET）是密切相关的。对大部分射线来说，23的射线都是先电离DNA使其形成自由基，然后再对细胞产生作用，而不是直接对分子产生作用。自由基非常不稳定，寿命很短。自由基被电离后可能会回到正常状态，对DNA无破坏作用；也可能与其它分子结合，产生破坏作用。细胞中氧的存在能捕捉自由基，造成其对DNA的毁坏。
放射治疗的类型：
外放射疗法是最常用的治疗癌症的方法。治疗时，医生在离病人一定距离的地方放置一个加速器，加速器再对准需治疗的区域发射出射线。
内放射疗法即将放射源放置在肿瘤内或肿瘤附近，以消灭肿瘤。
外放射疗法主要有如下几种：
1． 常规放射治疗
这种方法使用单一的放射线对肿瘤实行治疗。它可以是集中治疗某个部位，也可以对身体的较大部位进行治疗。举例来说，在实施骨髓移植手术之前，医生会对病人实行全身放射治疗。对于已经转移到脑的癌症来说，对整个脑部实施放射疗法也是十分必要的。
2． 放射手术治疗
放射手术治疗（包括X刀、R刀）是从多个不同方向对准小块肿瘤区域进行放射治疗的方法。这种方法一般只使用一次，对小肿瘤、复发肿瘤或良性肿瘤来说是较理想的治疗选择。
3． 三维立体放射疗法
三维立体放射疗法是根据复杂的计算机产生的肿瘤图象从多角度对肿瘤进行放射，同时最大程度地保护正常组织的治疗方法。
4． 强度调制放射疗法（IMRT）
IMRT是治疗通过手术难以治疗的肿瘤的新技术。它优化了放射线到无定行体积肿瘤的传递。
5． 质子放射疗法
质子放射疗法和三维疗法类似，只是后者使用的是X射线而前者使用的却是质子射线。质子是原子的一部分，它能通过健康组织（对其造成极小的损害），最后再杀死癌细胞。
内放射疗法有以下几种类型：
1． 全身内放射疗法
通过静脉注射放射性同位素（如锶89）来治疗骨髓转移所带来的疼痛。
2． 组织间放射疗法
组织间放射疗法是近距放射疗法的一种，放射源被放在肿瘤中及其附近进行治疗。
3． 腔内放射疗法
放射疗法通常被用来治疗妇科癌症、鼻咽癌，还可治疗直肠、食道癌和肺癌等。治疗时，医生先将施源管放在肿瘤附近的腔道内，然后由计算机控制放射源进入施源管进行治疗。
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　恶心、呕吐的原理除了化疗药物对于胃肠道的直接刺激作用外, 一个非常重要的因素是药物通过间接或者直接作用刺激大脑的呕吐中枢。化疗引起的呕吐可以分为急性呕 吐和... 　时照射剂量与局部控制率呈剂量效应相关对于那些没有行联合化疗或仅行 部分切除的...利用聚焦 的原理,将各个照射野或照射弧的放射线集中到肿瘤区(靶区),而靶区... 　肿瘤治疗方法:手术、化疗、放疗、热疗、中医、生物治疗 手术治疗是许多早、中期...2. 放疗的原理放射治疗是用 X 线,γ线、电子线等放射线照射在癌组织,由于... 　按照化疗药物杀灭肿 瘤细胞遵循“一级动力学”即按比率杀灭的原理,根治性化疗必须由作用机制不同、毒性反应 各异、而且单药使用有效的药物组成联合化疗方案,运用... 　9.分次生物治疗的生物学原理 把一次剂量分成数次是可由于分次剂量之间亚致死...2)可手术的 T3、T4N0～1 的病人作计划性的术前放射治疗或术前同步放 化疗... 　在线互动式文档分享平台,在这里,您可以和千万网友分享自己手中的文档,全文阅读其他用户的文档,同时,也可以利用分享文档获取的积分下载文档 　在线互动式文档分享平台,在这里,您可以和千万网友分享自己手中的文档,全文阅读其他用户的文档,同时,也可以利用分享文档获取的积分下载文档 　化疗病人的注意事项_中医中药_医药卫生_专业资料。妇科化疗的注意事项化学治疗是控制肿瘤的有效方式, 它的原理是利用化学药物抑制 肿瘤细胞不正常的快速生长和分裂。... 　(一)放射治疗医师必须具备职业医师执照,大型放疗仪器设备上岗证,放 疗专业卫生...定位技师要正确熟练使用机器,同时要了解机器的结构和工作原理,以及 操作常规的...甘油磷酸酶 - 搜狗百科
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甘油磷酸酶
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酶（enzyme）由生物体内细胞产生的一种。由蛋白质组成（少数为RNA）。能在机体中十分温和的条件下，高效率地催化各种生物化学反应，促进生物体的新陈代谢。生命活动中的消化、吸收、呼吸、运动和生殖都是过程。酶是细胞赖以生存的基础。细胞新陈代谢包括的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。如哺乳动物的细胞就含有几千种酶。它们或是溶解于中，或是与各种结合在一起，或是位于细胞内其他结构的特定位置上。这些酶统称；另外，还有一些在细胞内合成后再分泌至细胞外的酶──。酶催化化学反应的能力叫（或称酶活性）。酶活力可受多种因素的调节控制，从而使生物体能适应外界条件的变化，维持生命活动。没有酶的参与，新陈代谢只能以极其缓慢的速度进行，生命活动就根本无法维持。例如食物必须在酶的作用下降解成小分子，才能透过肠壁，被组织吸收和利用。在胃里有，在肠里有分泌的、、和等。又如食物的氧化是动物能量的来源，其氧化过程也是在一系列酶的催化下完成的。酶 　　酶催化作用实质：降低化学反应 　　酶与无机催化剂比较： 　　1、相同点：1）改变，本身几乎不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变；4）降低活化能，使化学反应速率加快。5）都会出现中毒现象。 　　2、不同点：即酶的特性 　　酶的特性 　　1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得更快；2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如只能催化成多肽；3、多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。 　　一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70摄氏度。动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。 　　酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切。
1773年，意大利科学家（L.Spallanzani,）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。但是什么，他不清楚。 　　1836年，德国科学家（T.Schwann,）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。解开胃的消化之谜。 　　1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner,）从种子中提取出的结晶，并通过证实脲酶是一种蛋白质。 　　20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结晶，并指出酶是一类具有作用的蛋白质。 　　20世纪80年代，美国科学家切赫（T.R.Cech,1947—）和（S.Altman,1939—）发现少数RNA也具有生物催化作用。
（U,active ）： 　　酶活力单位的量度。1961年国际会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μ底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。 　　比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。 　　活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。 　　活性部位（active site）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在上靠得很进的一些氨基酸残基组成。 　　酶活测定 　　初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。 　　（Michaelis-Mentent equation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s]) 　　（Michaelis constant）:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。 　　（catalytic number）(Kcat):也称为。是一个动力学常数，是在底物处于饱和状态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。 　　催化常数等于最大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产物的底物的量（摩[尔]）。 　　（double-reciprocal ）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。 　　酶活调节 　　（competitive inhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。 　　（noncompetitive inhibition）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。 　　（uncompetitive inhibition）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。 　　很大一类复杂的蛋白质物质 [ferment],在促进(如水解和氧化)方面起着像催化剂一样的作用。在许多工业过程中是有用的(如发酵、皮革及干酪生产) 　　酶是一种有机的胶状物质，由蛋白质组成，对于生物的化学变化起，发酵就是靠它的作用：～原。
（acid-base catalysis）：质子转移加速反应的催化作用。 　　（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。 　　催化机理 　　酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。 　　S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。 　　酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。 　　酶作用的分子基础 　　一、酶的化学组成 　　按照酶的化学组成可将酶分为和两大类。单纯酶分子中只有氨基酸残基组成的，结合酶分子中则除了组成的蛋白质，还有非蛋白成分，如、或含B族维生素的小分子有机物。结合酶的蛋白质部分称为酶蛋白(apoenzyme)，非蛋白质部分统称为辅助因子 (cofactor)，两者一起组成全酶(holoenzyme)；只有全酶才有催化活性，如果两者分开则消失。非蛋白质部分如铁卟啉或含B族维生素的化合物若与酶蛋白以共价键相连的称为(prosthetic group)，用透析或超滤等方法不能使它们与酶蛋白分开；反之两者以非共价键相连的称为辅酶(coenzyme)，可用上述方法把两者分开。表4-1为以金属离子作结合酶辅助因子的一些例子。表4-2列出含B族维生素的几种辅酶(基)及其参与的反应。 　　结合酶中的金属离子有多方面功能，它们可能是的组成成分；有的可能在稳定酶分子的上起作用；有的可能作为桥梁使酶与底物相连接。辅酶与辅基在催化反应中作为氢(H+和e)或某些的载体，起传递氢或化学基团的作用。体内酶的种类很多，但酶的辅助因子种类并不多，从表4—1中已见到几种酶均用某种相同的金属离子作为辅助因子的例子，同样的情况亦见于辅酶与辅基，如和均以NAD+作为辅酶。酶催化反应的特异性决定于酶蛋白部分，而辅酶与辅基的作用是参与具体的反应过程中氢(H+和e)及一些特殊化学基团的运载。 　　二、 　　酶属，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。一个值得注意的问题是酶所催化的反应物即底物（substrate），却大多为小分物质它们的分子质量比酶要小几个。 　　酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分，酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。的氨基酸残基的存在不同的功能基团，如-NH2、-COOH、-SH、-OH和等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起(binding group)的作用，有的在催化反应中起(catalytic group)的作用。但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为(essential group)。它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合（图4-1）并催化底物转变为产物，这个区域即称为酶的活性中心。 　　而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。对需要辅助因子的酶来说，辅助因子也是活性中心的组成部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。 　　三、酶的分子结构与催化活性的关系 　　酶的分子结构的基础是其氨基酸的序列，它决定着酶的空间结构和活性中心的形成以及酶催化的专一性。如哺乳动物中的磷酸甘油的氨基酸残基序列几乎完全相同，说明相同的一级结构是酶催化同一反应的基础。又如消化道的，和弹性都能水解食物蛋白质的，但三者水解的肽键有各自的特异性，糜蛋白酶水解含残基提供羧基的肽键，胰蛋白酶水解赖氨酸等碱性氨基酸残基提供羧基的肽键，而弹性蛋白酶水解侧链较小且不带电荷氨基酸残基提供羧基的肽键．这三种酶的氨基酸序列分析显示40%左右的氨基酸序列相同，都以残基作为酶的活性中心基团，三种酶在丝氨酸残基周围都有G1y-Asp-Ser-Gly-Pro序列，X线衍射研究提示这三种酶有相似的空间结构，这是它们都能水解肽键的基础。而它们水解肽键时的特异性则来自酶的底物结合部位上氨基酸组成上有微小的差别所致。 　　图说明这三个酶的底物结合部位均有一个袋形结构，糜蛋白酶该处能容纳芳香基或非极性基；胰蛋白酶袋子底部稍有不同其中一个氨基酸残基为天冬氨酸取代，使该处增强，故该处对带正电荷的赖氨酸或精酸残基结合有利；弹性蛋白酶口袋二侧为和残基所取代，因此该处只能结合较小侧链和不带电荷的基团．说明酶的催化特异性与酶分子结构的紧密关系。 　　四、与（zymogen andactivation of zymogen） 　　有些酶如消化系统中的各种蛋白酶以无活性的前体形式合成和分泌，然后，输送到特定的部位，当体内需要时，经特异性的作用转变为有活性的酶而发挥作用。这些不具催化活性的酶的前体称为酶原（zymogen）。如(pepsinogen)、(trypsinogen)和(chymotrypsinogen)等。某种物质作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程称为酶原的激活。使无活性的酶原转变为有活性的酶的物质称为活化素。活化素对于酶原的激活作用具有一定的特异性。 　　例如胰腺细胞合成的为245个氨基酸残基组成的单一肽链，分子内部有5对相连，该酶原的激活过程如图4-3所示．首先由胰蛋白酶水解15位和16位残基间的肽键，激活成有完全催化活性的p-糜蛋白酶，但此时酶分子尚未稳定，经p-糜蛋白酶自身催化，去除二分子二肽成为有催化活性井具稳定结构的α—糜蛋白酶。 　　在正常情况下，血浆中大多数基本上是以无活性的酶原形式存在，只有当组织或血管内膜受损后，无活性的酶原才能转变为有活性的酶，从而触发一系列的级联式，最终导致可溶性的转变为稳定的多聚体，网罗血小板等形成血凝块。 　　酶原激活的本质是切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段后有利于酶活性中心的形成酶原激活有重要的生理意义，一方面它保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏，另一方面使它们在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。如组织或血管内膜受损后激活凝血因子；胃主细胞分泌的胃蛋白酶原和胰腺细胞分泌的糜蛋白酶原、胰蛋白酶原、弹性蛋白酶原等分别在胃和小肠激活成相应的活性酶，促进食物蛋白质的消化就是明显的例证。特定肽键的断裂所导致的酶原激活在生物体内广泛存在，是生物体的一种重要的调控酶活性的方式。如果酶原的激活过程发生异常，将导致一系列疾病的发生。出血性的发生就是由于蛋白酶原在未进小肠时就被激活，激活的蛋白酶水解自身的胰腺细胞，导致胰腺出血、肿胀。 　　四、(isoenzyme) 　　同工酶的概念：即同工酶是一类催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和各不相同的一类酶。 它们存在于生物的同一种族或同一个体的不同组织，甚至在同一组织、同一细胞的不同中。至今已知的同工酶已不下几十种，如，乳酸脱氢酶等，其中以乳酸脱氢酶（lactic acid dehydrogenase,LDH）研究得最为清楚。人和组织中，有五种分子形式，它们催化下列相同的化学反应： 　　五种同工酶均由四个亚基组成。LDH的亚基有型(M型)和心肌型(H型)之分，两型亚基的氨基酸组成不同，由两种亚基以不同比例组成的，存在五种LDH形式．即H4（LDHl）、H3M1（LDH2）、H2M2 (LDH3)、H1M3(LDH4)和M4 (LDH5)。 　　M、H亚基的氨基酸组成不同，这是由基因不同所决定。五种LDH中的M、H亚基比例各异，决定了它们理化性质的差别．通常用电冰法可把五种LDH分开，LDH1向正极泳动速度最快，而LDH5泳动最慢，其它几种介于两者之间，依次为LDH2、LDH3和LDH4(图4-5) 图4-5还说明了不同组织中各种LDH所含的量不同，心肌中以LDHl及LDH2的量较多，而骨骼肌及肝中LDH5和LDH4为主．不同组织中LDH同工酶谱的差异与组织利用乳酸的生理过程有关．LDH1和LDH2对乳酸的亲和力大，使乳酸氧化成，有利于心肌从乳酸氧化中取得能量。LDH5和LDH4对丙酮酸的亲和力大，有使丙酮酸还原为乳酸的作用，这与肌肉在无氧酵解中取得能量的生理过程相适应(详见章)．在组织病变时这些同工酶释放入血，由于同工酶在组织器官中分布差异，因此血清同工酶谱就有了变化。故临床常用血清同工酶谱分析来诊断疾病(图4-5)。 　　五、
　　别构酶(allosteric enzyme)往往是具有四级结构的多亚基的，酶分子中除有催化作用的活性中心也称催化位点（catalytic site）外；还有别构位点(allosteric site)．后者是结合别构剂(allesteric effector)的位置，当它与别构剂结合时，酶的就会发生轻微变化，影响到催化位点对底物的亲和力和催化效率。若别构剂结合使酶与底物亲和力或催化效率增高的称为别构(allostericactivator)，反之使酶底物的r亲和力或催化效率降低的称为别构抑制剂(allostericinhibitor)。酶活性受别构剂调节的作用称为(allosteric regulation)作用．别构酶的催化位点与别构位点可共处一个亚基的不同部位，但更多的是分别处于不同亚基上．在后一种情况下具催化位点的亚基称催化亚基，而具别构位点的称调节亚基。多数别构酶处于代谢途径的开端，而别构酶的别构剂往往是一些生理性小分子及该酶作用的底物或该代谢途径的中间产物或终产物。故别构酶的催化活性受细胞内底物浓度、代谢中间物或终产物浓度的调节。终产物抑制该途径中的别构酶称反馈抑制(feedback inhibition)．说明一旦细胞内终产物增多，它作为别构抑制剂抑制处于代谢途径起始的酶，及时调整该代谢途径的速度，以适应细胞生理机能的需要。别构酶在细胞物质代谢上的调节中发挥重要作用。故别构酶又称。（regulatory enzyme） 　　六、 　　体内有些酶需在其它酶作用下，对酶分子结构进行修饰后才具催化活性，这类酶称为修饰酶（modification enzyme）。其中以为多见，如酶蛋白的丝氨酸，苏氨酸残基的功能基团-OH可被，这时伴有共价键的修饰变化生成，故称共价修饰(covalent modification)。由于这种修饰导致酶活力改变称为酶的(covalent modification regulation)。体内最常见的共价修饰是酶的磷酸化与去磷酸化，此外还有酶的乙酰化与去乙酰化、尿苷酸化与去尿苷酸化、甲基化与去甲基化。由于共价修饰反应迅速，具有级联式放大效应所以亦是体内调节物质代谢的重要方式。如催化第一步反应的存在有活性和无活性两种形式，有活性的称为a，无活性的称为磷酸化酶b，这两种形式的互变就是通过酶分子的磷酸化与去磷酸化的过程（详见糖代谢章） 　　七、与 　　体内有些酶彼此聚合在一起，组成一个物理的结合体，此结合体称为多酶复合体(multienzyme complex)。若把多酶复合体解体，则各酶的催化活性消失。参与组成多酶复合体的酶有多有少，如催化丙酮酸反应的多酶复合体由三种酶组成，而在中催化脂肪酸β-氧化的多酶复合体由四种酶组成。多酶复合体第一个酶催化反应的产物成为第二个酶作用的底物，如此连续进行，直至终产物生成． 　　多酶复合体由于有物理结合，在空间构象上有利于这种流水作业的快速进行，是生物体提高酶催化效率的一种有效措施。 　　体内物质代谢的各条途径往往有许多酶共同参与，依次完成反应过程，这些酶不同于多酶复合体，在结构上无彼此关联。故称为多酶体系(multienzyme system)。如参与的11个酶均存在于胞液，组成一个多酶体系。 　　八、 　　近年来发现有些酶分子存在多种催化活性，例如大肠杆菌DNAI是一条分子质量为109kDa的多肽链，具有催化DNA链的合成、3’-5’和5’-3’核酸外切酶的活性，用蛋白水解酶轻度水解得两个肽段，一个含5’-3’核酸外切酶活性，另一个含另两种酶的活性，表明大肠杆菌DNA聚合酶分子中含多个活性中心。哺乳动物的由两条多肽链组成，每一条多肽链均含脂肪酸合成所需的七种酶的催化活性。这种酶分子中存在多种催化活性部位的酶称为多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)。多功能酶在分子结构上比多酶复合体更具有优越性，因为相关的化学反应在一个酶分子上进行，比多酶复合体更有效，这也是的结果。
米契里斯（Michaelis）和门坦（Menten）根据推导出酶促反应速度方程式，即米-门公式（具体参考第四章微生物的生理）。由米门公式可知：酶促反应速度受酶浓度和底物浓度的影响，也受温度、pH、激活剂和抑制剂的影响。 　　（1）酶浓度对酶促反应速度的影响 　　从米门公式和酶浓度与酶促反应速度的关系图解可以看出：酶促反应速度与酶分子的浓度成正比。当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。 　　（2）底物浓度对酶促反应速度的影响 　　在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。 　　还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。 　　在实际测定中，即使酶浓度足够高，随底物浓度的升高，酶促反应速度并没有因此增加，甚至受到抑制。其原因是：高浓度底物降低了水的有效浓度，降低了性，从而降低了酶促反应速度。过量的底物聚集在酶分子上，生成无活性的中间产物，不能释放出酶分子，从而也会降低反应速度。 　　（3）温度对酶促反应速度的影响 　　各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。不同生物体内酶的最适温度不同。如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲的最适温度为62～64℃；、短、等体内的葡萄糖的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型的最适温度为85～94℃。可见，一些的酶的较高。过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。 　　最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。 　　（4）pH对酶促反应速度的影响 　　酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。 　　（5）激活剂对酶促反应速度的影响 　　能激活酶的物质称为酶的激活剂。激活剂种类很多，有①无机阳离子，如、、、等；②无机，如氯离子、溴离子、、离子离子等；③有机化合物，如维生素C、、等。许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。 　　（6）抑制剂对酶促反应速度的影响 　　能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、、、氢氰酸、、乙酸、生物碱、染料、对-氯汞、、、等。 　　对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和。与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为。 　　有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。
根据酶所催化的反应性质的不同，将酶分成六大类： 　　1.（oxidoreductase） 　　促进底物的氧化或还原。 　　2.（transferases） 　　促进不同物质分子间某种化学基团的交换或转移。 　　3.水解酶类（hydrolases ） 　　促进水解反应。 　　4.裂解酶类（lyases） 　　催化从底物分子双键上加基团或脱基团反应，即促进一种化合物分裂为两种化合物，或由两种化合物合成一种化合物。 　　5.异构酶类（isomerases） 　　促进互相转化，即催化底物分子内部的。 　　6.合成酶类（ligase） 　　促进两分子化合物互相结合，同时ATP分子（或其它三磷酸核苷）中的断裂，即催化分子间反应。 　　按照国际生化协会公布的酶的统一分类原则，在上述六大类基础上，在每一大类酶中又根据底物中被作用的基团或键的特点，分为若干；为了更精确地表明底物或反应物的性质，每一个亚类再分为几个组（亚亚类）；每个组中直接包含若干个酶。 　　例如：乳酸脱氢酶（EC1.1.1.27）催化下列反应： 　　图例1 　　其编号解释如下： 　　图例2　　酶 （图）甘油磷酸酶
通常有习惯命名和系统命名两种方法。 　　【习惯命名】 　　常根据两个原则： 　　1.根据酶所催化的底物：如水解淀粉的酶称为淀粉酶，质的称为；有时还加上来源，以区别不同来源的同一类酶，如、等等。 　　2.根据酶所催化的：催化底物分子水解的称为，催化还原反应的称为。 　　也有根据上述两项原则综合命名或加上酶的其它特点，如、等等。 　　习惯命名较简单，习用较久，但缺乏系统性又不甚合理，以致造成某些酶的名称混乱。如：和肌激酶，从字面看，很似来源不同而作用相似的两种酶，实际上它们的作用方式截然不同。又比如：铜硫解酶和乙酰辅酶A转酶实际上是同一种酶，但名称却完全不同。 　　鉴于上述情况和新发现的酶不断增加，为适应发展的新情况，国际生化协会酶委员会推荐了一套系统的酶命名方案和分类方法，决定每一种酶应有系统名称和习惯名称。同时每一种酶有一个固定编号。 　　【系统命名】 　　酶的系统命名是以酶所催化的整体反应为基础的。规定，每种酶的名称应明确写出底物名称及其催化性质。若酶反应中有两种底物起反应，则这两种底物均需列出，当中用“：”分隔开。 　　例如：（习惯名称）写成系统名时，应将它的两个底物“L-”“”同时列出，它所催化的反应性质为转氨基，也需指明，故其名称为“L-丙氨酸：α-酮戊二酸”。 　　由于系统命名一般都很长，使用时不方便，因此叙述时可采用习惯名。 　　[编辑本段] 　　一、酶促反应的特点 　　(一)酶促反应具有高度的催化速率 　　酶是高效，比一般催化剂的效率高107-1013倍。酶能加快化学反应的速度，但酶不能改变化学反应的，也就是说酶在促进的同时也以相同的比例促进逆向的反应，所以酶的作用是缩短了到达平衡所需的时间，但不变，在无酶的情况下达到平衡点需几个小时，在有酶时可能只要几秒钟就可达到平衡。 　　酶和一般催化剂都是通过降低反应的机制来加快的。 　　 　　(二) 酶催化具有高度特异性 　　酶的催化特异性表现在它对底物的选择性和催化反应的特异性两方面。体内的化学反应除了个别自发进行外，绝大多数都由专一的酶催化，一种酶能从成千上万种反应物中找出自己作用的底物，这就是酶的特异性。根据酶催化特异性程度上的差别，分为绝对特异性(absolute specificity)、相对特异性(relative specificity)和特异性(stereospecificity)三类。一种酶只催化一种底物进行反应的称绝对特异性，如只能水解尿素使其分解为二氧化碳和氨；若一种酶能催化一类化合物或一类进行反应的称为相对特异性，如酯酶既能催化水解，又能水解其他酯键。具有立体异构特异性的酶对底物分子立体构型有严格要求，如L只催化L-乳酸，对D-乳酸无作用。 　　(三) 酶活性的可调节性 　　有些酶的催化活性可受许多因素的影响，如受别构剂的调节，有的酶受的调节，激素和神经体液通过对进行调节，以及诱导剂或阻抑剂对细胞内酶含量(改变酶合成与分解速度)的调节等。 　　二、酶促反应的作用机制 　　酶(E)与底物(S)形成酶-底物复合物(ES) 　　与底物定向结合生成ES复合物是酶的第一步。定向结合的能量来自功能基团与底物相互作用时形成的多种非共价键，如、氢键、，也包括范德瓦力。它们结合时产生的能量称为（binding energy）。这就不难理解各个酶对自己的底物的结合有选择性。 　　(二)酶与底物的过渡状态互补 　　若酶只与底物互补生成ES复合物，不能进一步促使底物进入过渡状态，那么酶的催化作用不能发生。这是因为酶与底物生成ES复合物后尚需通过酶与底物分子间形成更多的非共价键，生成酶与底物的过渡状态互补的复合物(图4-8)，才能完成酶的催化作用。实际上在上述更多的非共价键生成的过程中底物分子由原来的转变成过渡状态。即底物分子成为，为底物分子进行化学反应所需的基团的组合排布、瞬间的不稳定的电荷的生成以及其他的转化等提供了条件。所以过渡状态不是一种稳定的化学物质，不同于反应过程中的中间产物。就分子的过渡状态而言，它转变为产物(P)或转变为底物(S)的概率是相等的。 　　当酶与底物生成ES复合物并进一步形成过渡状态，这过程已释放较多的结合能，现知这能可以抵消部分反应物分子活化所需的活化能，从而使原先低于活化能阈的分子也成为活化分子，于是加速化学反应的速度 　　(三)酶促反应作用机制 　　1．与定向排列　 　　2．多元催化（multielement catalysis） 　　3．表面效应(surface effect) 　　应该指出的是，一种酶的催化反应常常是多种的综合作用，这是酶促反应高效率的重要原因。
一．酶在生物体内 　　 　　在生物体内的酶是具有生物活性的蛋白质，存在于生物体内的细胞和组织中，作为生物体内化学反应的催化剂，不断地进行自我更新，使生物体内及其复杂的代谢活动不断地、有条不紊地进行． 　　酶的催化效率特别高（即高效性），比一般的化学催化剂的效率高10^7～10^18倍，这就是生物体内许多化学反应很容易进行的原因之一． 　　酶的催化具有高度的和专一性．一种酶往往只能对某一种或某一类反应起催化作用，且酶和被催化的反应物在结构上往往有相似性． 　　一般在37℃左右，接近中性的环境下，酶的催化效率就非常高，虽然它与一般催化剂一样，随着温度升高，活性也提高，但由于酶是蛋白质，因此温度过高，会失去活性（变性），因此酶的催化温度一般不能高于60℃，否则，酶的催化效率就会降低，甚至会失去催化作用．强酸、强碱、重、紫外线等的存在，也都会影响酶的催化作用． 　　人体内存在大量酶，结构复杂，种类繁多，到目前为止，已发现3000种以上（即多样性）．如米饭在口腔内咀嚼时，越长，甜味越明显，是由于米饭中的淀粉在口腔分泌出的的作用下，水解成葡萄糖的缘故．因此，吃饭时多咀嚼可以让食物与唾液充分混合，有利于消化．此外人体内还有胃蛋白酶，胰蛋白酶等多种水解酶．人体从食物中摄取的蛋白质，必须在胃蛋白酶等作用下，水解成氨基酸，然后再在其它酶的作用下，选择人体所需的20多种氨基酸，按照一定的顺序重新结合成人体所需的各种蛋白质，这其中发生了许多复杂的化学反应．可以这样说，没有酶就没有生物的新陈代谢，也就没有自然界中形形色色、丰富多彩的． 　　 　　二．酶在医疗上 　　随着对酶研究的发展，酶在医学上的重要性越来越引起了人们的注意，应用越来越广泛．下面分三个方面介绍． 　　1．酶与某些疾病的关系 　　酶缺乏所致之疾病多为先天性或遗传性，如是因缺乏，或对敏感患者是因6－磷酸葡萄糖脱氢酶缺乏．许多中毒性疾病几乎都是由于某些酶被抑制所引起的．如常用的（如、、1059以及乐果等）中毒时，就是因它们与上的一个－OH结合而使酶失去活性．胆碱酯酶能催化水解成胆碱和乙酸，当胆碱酯酶被抑制失活后，乙酰胆碱水解作用受抑，造成乙酰胆碱推积，出现一系列中毒症状，如、瞳孔缩小、多汗、心跳减慢等．某些金属离子引起人体中毒，则是因金属离子（如Hg2+）可与某些酶活性中心的必需基团（如的－SH）结合而使酶失去活性． 　　2．酶在疾病诊断上的应用 　　正常人体内酶活性较稳定，当人体某些器官和组织受损或发生疾病后，某些酶被释放入血、尿或体液内．如时，血清和尿中活性显著升高；肝炎和其它原因肝脏受损，肝细胞坏死或通透性增强，大量转氨酶释放入血，使血清转氨酶升高；时，和明显升高；当时，胆碱酯酶活性受抑制，活性下降；某些，特别是胆道梗阻时，血清r－谷氨酰移换酶增高等等．因此，借助血、尿或体液内酶的活性测定，可以了解或判定某些疾病的发生和发展． 　　3．酶在临床治疗上的应用 　　近年来，酶疗法已逐渐被人们所认识，广泛受到重视，各种在临床上的应用越来越普遍．如胰蛋白酶、等，能催化，此原理已用于外科扩创，化脓伤口净化及胸、腹腔粘连的治疗等．在、心肌梗塞、以及等病的治疗中，可应用、、等，以溶解血块，防止血栓的形成等． 　　一些辅酶，如辅酶A、辅酶Q等，可用于脑、心、肝、肾等重要脏器的辅助治疗．另外，还利用酶的竞争性抑制的原理，合成一些化学药物，进行抑菌、杀菌和抗肿瘤等的治疗．如和许多能抑制某些细菌生长所必需的酶类，故有抑菌和杀菌作用；许多抗肿瘤药物能抑制细胞内与核酸或有关的酶类，从而抑制瘤细胞的分化和增殖，以对抗肿瘤的生长；硫氧嘧啶可抑制酶，从而影响的合成，故可用于治疗等． 　　三．酶在生产、生活中 　　如酿酒工业中使用的，就是通过有关的微生物产生的，酶的作用将淀粉等通过水解、氧化等过程，最后转化为酒精；酱油、食醋的生产也是在酶的作用下完成的；用淀粉酶和处理过的饲料，营养价值提高；中加入酶，可以使洗衣粉效率提高，使原来不易除去的等很容易除去等等…… 　　由于酶的应用广泛，酶的提取和合成就成了重要的研究课题．目前酶可以从生物体内提取，如从中可提取．但由于酶在生物体内的含量很低，因此，它不能适应生产上的需要．工业上大量的酶是采用微生物的发酵来制取的．一般需要在适宜的条件下，选育出所需的菌种，让其进行繁殖，获得大量的酶制剂．另外，人们正在研究酶的人工合成．总之随着科学水平的提高，酶的应用将具有非常广阔的前景．